Платформа для проектирования белков с открытым исходным кодом для демократизации процесса разработки белков.

С момента своего выпуска в 2024 году платформа BindCraft с открытым исходным кодом, разработанная в EPFL, уже произвела революцию в мире проектирования белков

Физические взаимодействия между белками влияют на всё: от передачи сигналов в клетках и роста до иммунных реакций, поэтому возможность контролировать эти взаимодействия представляет большой интерес для биологов.

Исследователи использовали нейронные сети, чтобы помочь разработать новые белки, называемые связующими (binders), которые предназначены для присоединения к терапевтически значимым мишеням, подобно тому как наша иммунная система использует антитела для связывания с патогенами. Однако эти системы, использующие глубокое обучение (deep learning) для предсказания форм белков на основе последовательностей аминокислотных строительных блоков, требуют знаний в области компьютерных наук.

«Традиционные методы обнаружения связующих включают скрининг десятков тысяч белковых кандидатов, что требует экспериментальных возможностей и знаний в области компьютерных наук, которых нет в каждой лаборатории», — говорит Леннарт Никель, доктор философии, из Лаборатории проектирования белков и иммуноинженерии (LPDI) под руководством Бруно Коррейя в Инженерной школе EPFL.

«BindCraft была создана из желания разработать более доступный и удобный инструмент, который позволил бы протестировать лишь несколько белков для получения связующего», — поясняет команда.

Вместо того чтобы вводить аминокислотные последовательности в нейронную сеть и кропотливо отбирать полученные связующие для поиска наилучшего соответствия, команда EPFL в сотрудничестве с учёными из Массачусетского технологического института использовала структуры, введённые в систему AlphaFold2 от Google DeepMind, для генерации последовательностей новых связующих на основе набора желаемых функциональных свойств, таких как связывание с определённой мишенью.

«С помощью BindCraft мы по сути реверсируем текущий конвейер, используя сеть прогнозирования структуры белка с самого начала для генерации новых связующих, которые имеют свойства, которые мы ищем», — объясняет доктор философии Кристиан Шеллхаас.

Сосредоточившись на небольшом числе дизайнов связующих, а не на высокопроизводительном скрининге обширных библиотек кандидатов, BindCraft делает проектирование белков более эффективным и демократичным.

Команда опубликовала свои результаты в журнале Nature в сотрудничестве с исследователями из Швейцарии, США и Нидерландов.

В своём исследовании команда проверила связующие, разработанные для взаимодействия с десятком биотехнологических и терапевтических молекул, включая аденоассоциированные вирусы (AAVs), которые используются для доставки терапевтических генов в целевые клетки; нуклеазу CRISPR-Cas9, которая используется в приложениях для редактирования генов; и некоторые распространённые аллергены.

Эксперименты показали, что связующие, разработанные командой, прикрепляются к своим предполагаемым мишеням со средним уровнем успеха 46%, что даёт возможность более точного терапевтического контроля.

«Для AAVs идея состоит в том, чтобы использовать эти новые связующие для обеспечения доставки генов только в определённые клетки и ткани, минимизируя при этом риск потенциальных побочных эффектов. В случае CRISPR-Cas9 наши связующие могут остановить активность редактирования генов и предотвратить её действие, когда и где это не нужно», — объясняет первый автор и учёный LPDI Мартин Пачеса.

С момента первоначальной публикации BindCraft в виде препринта платформа уже получила быстрое и восторженное признание со стороны биологического сообщества, что вызвало запросы от пользователей о внесении изменений и дополнительных функциональных возможностей.

«Мы были удивлены тем, как быстро наш инструмент был принят — он уже используется в промышленности. Запросы пользователей — отличный стимул для дальнейшего развития нашего метода. Мы уже работаем над адаптацией BindCraft для более мелких терапевтически значимых молекул, таких как пептиды», — говорит Пачеса.

Предоставлено Ecole Polytechnique Federale de Lausanne.

Источник

Другие новости по теме

Другие новости на сайте