Стабильность альфа-аминокислот может объяснить их роль в качестве строительных блоков белков в начале жизни

Новое исследование, проведённое в Еврейском университете в Иерусалиме и опубликованное в Proceedings of the National Academy of Sciences, проливает свет на одну из величайших загадок жизни: почему биология основана на очень специфическом наборе аминокислот и, в частности, почему природа выбрала альфа-аминокислоты в качестве основы для белков.

Исследование, под руководством доктора Моран Френкель-Пинтер и сотрудников её лаборатории Сары Фишер и Иши Эзерзер из Института химии и Центра нанонаук и нанотехнологий при Еврейском университете, изучало свойства депсипептидов — простых модельных пептидоподобных молекул, которые могли образоваться на ранней Земле в результате естественных процессов.

В отличие от современных пептидов, депсипептиды содержат смесь сложноэфирных и амидных связей, что облегчает их образование в пребиотических условиях, но снижает стабильность со временем.

Каждый живой организм на Земле формирует свои белки из одного и того же набора из 20 аминокислот. Почему именно этот набор? Новое исследование предполагает, что зависимость жизни от этих 20 аминокислот не случайна.

Ключевой вопрос, который десятилетиями озадачивал учёных: почему жизнь выбрала альфа-аминокислоты, а не их бета- или гамма-аналоги, хотя все они были в изобилии на пребиотической Земле?

Чтобы проверить, играла ли роль молекулярная сборка, Френкель-Пинтер и её команда синтезировали депсипептиды, используя широкий спектр гидрокси- и аминокислот, а затем наблюдали за их способностью к самосборке в растворе.

Результаты были поразительными. Депсипептиды, построенные из альфа-аминокислот, легко образовывали стабильные, похожие на капли сборки, которые сохранялись в течение недель даже после замораживания и оттаивания. В отличие от этого, сборки на основе бета-аминокислот, если они образовывались, быстрее разделялись в растворе и демонстрировали значительно более низкую физическую стабильность.

Исследователи утверждают, что это различие могло стать решающим фактором в эволюционном «выборе» альфа-основы.

«Самосборка — одно из фундаментальных условий жизни», — сказала доктор Френкель-Пинтер. «Наши результаты показывают, что превосходная способность альфа-протопептидов формировать стабильные компартменты могла дать им решающее эволюционное преимущество, подготовив почву для белковых основ, которые мы наблюдаем в биологии сегодня».

«Вопрос о том, почему эволюция выбрала определённый набор аминокислот, оставался загадкой в течение очень долгого времени. Сделать даже один шаг к ответу на этот давний вопрос — это замечательно, и для меня большая честь внести свой вклад в это исследование», — сказала Эзерзер, магистрант, совместно возглавляющая этот проект вместе с Фишер.

«Мы впервые демонстрируем способность депсипептидов к самосборке, подобно современным пептидам. Хотя эти результаты являются прорывом в области химической эволюции, они также могут иметь последствия для других областей, таких как фармацевтическая промышленность», — сказала Фишер.

Исследование впервые напрямую сравнивает свойства сборки альфа- и бета-протопептидных основ. Демонстрируя, что стабильность на молекулярном уровне могла повлиять на химическую эволюцию, исследование предлагает модель отбора, управляемого сборкой, для самых ранних строительных блоков жизни.

Эти результаты добавляют новое измерение в исследования происхождения жизни, предполагая, что на переход от пребиотической химии к биологии повлияла не только химическая реактивность, но и способность к длительной самосборке.

Предоставлено
[Hebrew University of Jerusalem](https://phys.org/partners/hebrew-university-of-jerusalem/)

Источник