Исследователи обнаружили динамическое взаимодействие между FtsZ и ZapA при делении бактерий

Деление бактериальных клеток — это процесс, при котором одна клетка делится, образуя две идентичные дочерние клетки. Это один из наиболее важных биологических процессов. Понимание точного механизма этого динамического процесса может помочь в разработке целенаправленных способов подавления размножения бактерий.

Процесс деления клеток

Процесс деления клеток включает в себя множество белков и их сложные взаимодействия. Молекулы белка FtsZ полимеризуются, образуя протофибриллы, которые затем объединяются в кольцевидную структуру, называемую Z-кольцом. Формирование Z-кольца — важный этап в процессе деления клеток, которому способствуют несколько белков, связанных с FtsZ.

Роль белка ZapA

ZapA — один из таких белков, который широко распространён среди различных видов бактерий и экспрессируется в значительно высоких концентрациях. Белок ZapA связывается с протофиламентами FtsZ, способствуя формированию и поддержанию Z-кольца. Однако многие аспекты деления бактериальных клеток остаются неизученными, включая точную структуру комплекса белков FtsZ-ZapA и механизм их взаимодействия.

Хотя предыдущие исследования характеризовали эти белки по отдельности, учёные хотели понять их динамическое взаимодействие. Профессор Хироёси Мацумура из Колледжа наук о жизни Университета Рицумэйкан в Японии возглавлял предыдущее исследование, опубликованное в журнале Nature Communications в 2023 году. В нём основное внимание уделялось структуре протофиламентов FtsZ. Основываясь на этой работе, исследователи стремились понять динамическое взаимодействие между белками FtsZ и ZapA.

Новое исследование

В новом исследовании, опубликованном в Nature Communications 1 июля 2025 года, учёные под руководством профессора Мацумуры наконец смогли разобраться в совместном функционировании этих двух белков. В исследовании также участвовали доктор Рё Уэхара из Университета Рицумэйкан, доктор Такаяки Утихаши из Университета Нагоя и ExcCELLs, доктор Кейичи Намба, доктор Дзюнсо Фудзита и доктор Казуки Касаи из Университета Осаки.

«FtsZ является потенциальной терапевтической мишенью для лечения бактериальных инфекций. Поэтому мы хотели понять, как он сохраняет свою динамическую природу, взаимодействуя с белком ZapA, и какова общая структура комплекса», — объясняет профессор Мацумура, объясняя основную мотивацию их исследования.

Для исследования были проанализированы белки FtsZ и ZapA из бактерий Klebsiella pneumoniae. Учёные использовали криоэлектронную микроскопию — метод микроскопии с высоким разрешением — для визуализации трёхмерной структуры FtsZ и ZapA. Затем они использовали высокоскоростную атомно-силовую микроскопию, чтобы понять совместное взаимодействие между двумя белками.

Их анализ показал, что четыре молекулы белка ZapA образуют тетрамер ZapA, который связывается с протофиламентами FtsZ, образуя асимметричную лестничную структуру. В этой лестничной структуре одна нить FtsZ точно удерживается между двумя параллельными нитями FtsZ с одной стороны. С другой стороны она привязана к двойному антипараллельному протофиламенту.

«В антипараллельном протофиламенте нити проходят рядом друг с другом, но субъединицы выровнены в противоположных направлениях», — объясняет профессор Мацумура.

Таким образом, ZapA влияет на выравнивание нити FtsZ, что, в свою очередь, влияет на формирование структуры Z-кольца. Кроме того, было обнаружено, что ZapA и FtsZ интенсивно взаимодействуют на больших площадях поверхности, и этот контакт вызывает незначительные структурные изменения в конформации FtsZ.

Примечательно, что команда также обнаружила существование электростатического отталкивания внутри антипараллельного двойного филамента. Считается, что эта сила отталкивания усиливает подвижность нитей FtsZ, позволяя им сохранять свою динамическую природу без какого-либо вмешательства.

Команда также зафиксировала динамику взаимодействия ZapA-FtsZ в режиме реального времени. Было обнаружено, что взаимодействие носит динамический характер с повторным связыванием и диссоциацией, что помогает поддерживать подвижность нитей. Они описали взаимодействие как кооперативное связывание.

«Как только ZapA связывается с FtsZ, наблюдаются некоторые структурные изменения. Это делает соседнюю молекулу FtsZ более доступной для следующей молекулы ZapA», — сказал профессор Мацумура, объясняя кооперативное взаимодействие.

Это исследование раскрыло сложный механизм деления бактериальных клеток, проложив путь для разработки новых антибактериальных агентов. Исследование также подчёркивает синергию между криоэлектронной микроскопией и высокоскоростной атомно-силовой микроскопией, демонстрируя, как сочетание этих инструментов может раскрыть некоторые скрытые тайны на клеточном уровне.

В целом, результаты этого исследования углубляют наше понимание этого важного биологического явления и открывают путь для будущих исследований в этой области.

Предоставлено Университетом Рицумэйкан.

Источник

Другие новости по теме

Другие новости на сайте

Оставьте комментарий