Учёные обнаружили 12 соединений, подавляющих источник энергии бактерии туберкулёза

Новое исследование учёных из Университета Бата выявило два новых потенциальных семейства молекул лекарств, которые могут открыть путь к новым методам лечения туберкулёза.

Туберкулёз (ТБ), вызываемый бактерией Mycobacterium tuberculosis, является второй по значимости инфекционной причиной смертности в мире после COVID-19 и ежегодно уносит 1,3 миллиона жизней.

Это заболевание — основная причина смерти среди ВИЧ-инфицированных и непропорционально затрагивает малообеспеченные слои населения.

Хотя вакцинация и лечение доступны, схемы лечения сложны, а число случаев туберкулёза с множественной лекарственной устойчивостью растёт.

Исследовательская группа из Департамента наук о жизни Университета изучила фермент бактерии туберкулёза, называемый альфа-метилацил-КоА-рацемазой (МСР), который помогает бактерии использовать холестерин в качестве источника энергии. Блокировка этого фермента лишит бактерию основного источника пищи, что поможет в лечении туберкулёзных инфекций.

Учёные выявили 12 различных химических соединений из двух химических семейств, которые связываются с МСР и подавляют его функцию.

Они также получили трёхмерные структуры МСР с этими соединениями и без них с высоким разрешением, используя методы рентгеновской кристаллографии. Структуры показывают, как эти химические вещества связываются с ферментом, давая новое представление о том, как работает МСР. Команда обнаружила, что этот механизм отличается от ранее предложенного.

Эти новые знания позволят команде разработать соединения, которые связываются более прочно, что в конечном итоге может быть использовано для дополнения существующих методов лечения туберкулёза.

Статья опубликована в The Journal of Biological Chemistry.

Доктор Мэттью Ллойд, старший преподаватель Департамента наук о жизни Университета Бата, сказал: «Эти разработки очень интересны, потому что впервые мы понимаем, как различные соединения связываются, и измерили силу их взаимодействия с МСР. Это очень важный шаг вперёд в нашем понимании того, как работает этот фермент и как можно блокировать его функцию, что потенциально может привести к разработке более эффективных методов лечения распространённых и трудно поддающихся лечению заболеваний».

Профессор Рави Ачарья, возглавлявший работу по структурной биологии в Бате, сказал: «Эти результаты дают нам отличную возможность для дальнейшего изучения молекул. В дальнейшем мы хотели бы протестировать большое количество подобных молекул, чтобы выявить более эффективные ингибиторы, которые можно было бы разработать в лекарственные препараты».

Выводы могут также помочь в открытии новых лекарств от других заболеваний, поскольку проливают свет на функцию эквивалентного человеческого фермента, называемого альфа-метилацил-КоА-рацемазой (АМАКР). Человеческий белок является новой интересной мишенью для лечения рака предстательной железы и других видов рака.

Однако прогресс в разработке новых методов лечения ограничен, поскольку структура человеческого белка ещё не определена, и поэтому трудно в полной мере использовать любые сделанные открытия.

Хотя структура человеческого АМАКР всё ещё остаётся неясной, эта последняя статья увеличивает понимание функции человеческого белка, что потенциально может привести к разработке новых методов лечения этих видов рака.

Эта работа была выполнена в рамках финансирования докторской диссертации, полученного от Департамента высшего образования и финансирования (DTEF) правительства Ботсваны, и является последней в серии статей, основанных на сотрудничестве между Ачарьей и Ллойдом, продолжающемся более 20 лет.

Команда планирует расширить эту работу, чтобы изучить, как другие известные соединения связываются с белком, чтобы лучше понять, как структура соединения влияет на его связывание.

Предоставлено Университетом Бата.

Источник

Оставьте комментарий