Исследователи из Института нанонаук в области жизни (WPI-NanoLSI) при университете Канадзава [сообщают](https://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/smll.202501785) в журнале Small о том, как короткие пептиды линейно самоорганизуются на атомно-тонких твёрдых поверхностях, таких как графит и MoS₂.
Исследование решает давнюю задачу материаловедения: понимание сложных взаимодействий между пептидами и твёрдыми подложками, а также критическая роль локальных гидратных структур в формировании наноархитектуры. Эта работа предлагает новые стратегии для интеграции биомолекул с современными материалами в будущих биоэлектронных и сенсорных устройствах.
Биотехнологические приложения
Биотехнологические приложения обычно используют свойства и функции биологических молекул. Для практических биотехнологических устройств важно собрать биомолекулы на неорганических подложках. Специально разработанные биомолекулы могут достичь структурного упорядочивания и обеспечить мощные бионаногибридные приложения через спонтанную самоорганизацию на таких подложках.
Однако механизмы, лежащие в основе самоорганизации на подложках, до конца не изучены. Действительно, самоорганизация биомолекул определяется не только структурными особенностями молекул и подложки, но и растворителем, в котором происходит процесс.
Детальное исследование процесса сборки пептидов на неорганических подложках
Недавно группа исследователей под руководством Айхана Юртсевера, Такэси Фукумы и Линьхао Суна из университета Канадзава в сотрудничестве с Юхэем Хаямидзу из Института науки Токио и Мехметом Сарикайя из DMXi Dentomimetix, Inc., Вашингтон, США, провела детальное исследование процесса сборки пептидов на неорганических подложках.
Используя передовые методы визуализации и компьютерное моделирование под руководством Фабио Прианте и Адама С. Фостера из Университета Аалто, Финляндия, команда получила новое представление о механизмах, участвующих в процессе, особенно подчеркнув критическую роль воды в качестве растворителя.
Исследователи разработали короткие и простые дипептиды, в основном состоящие из чередующихся аминокислот с ароматическими боковыми группами, тирозина (Y) и гистидина (H). Первый является гидрофобным остатком, который обеспечивает водоотталкивающую среду, тогда как второй — гидрофильный, создающий водопритягивающий фон.
Изменяя количество повторяющихся единиц YH (3, 4 и 5), команда систематически исследовала, как эти пептиды образуют линейные кристаллические структуры, выровненные с основной атомной решёткой на двумерных кристаллографических интерфейсах, таких как графит и MoS₂.
Используя частотно-модулированную атомно-силовую микроскопию (FM-AFM), метод визуализации поверхностей, команда визуализировала сборку дипептидов Tyr-His (YH) с тандемными повторами на расщеплённом графите и MoS₂. Их результаты показали, что пептиды принимают полностью вытянутые линейные конформации, выровненные со специфическими кристаллографическими ориентациями основной подложки.
Примечательно, что измеренные длины этих сборок, включая их гидратные слои, соответствовали развёрнутым состояниям пептидов. Эти результаты подчёркивают критическое взаимодействие между ароматическими взаимодействиями и эффектами сольватации, которые направляют самосборку пептидов.
Юртсевер и его коллеги подчёркивают, что молекулы воды не только облегчают межмолекулярное водородное связывание, но и обеспечивают конформационную гибкость, необходимую для адаптации пептидов во время сборки, тем самым позволяя выполнять тонкие структурные корректировки, которые поддерживают общий процесс сборки.
Компьютерные симуляции показали, что гидрофобные взаимодействия между молекулами пептида и подложкой, наряду со специфическими межмолекулярными взаимодействиями, стабилизируют наблюдаемые расположения дипептидов.
Учёные провели расширенные трёхмерные измерения AFM для исследования трёхмерной структуры воды вокруг пептидных сборок. Они обнаружили, что взаимодействия пептид-вода приводят к формированию неоднородных гидратных оболочек, которые инкапсулируют пептидные сборки и создают специфические связывающие карманы.
Эти особенности имеют решающее значение для селективного молекулярного распознавания и могут опосредовать взаимодействие с другими биомолекулами. Моделирование молекулярной динамики подтвердило эти выводы, предлагая детальное микроскопическое представление о сети водородных связей, которая формирует структуру и стабильность гидратного слоя.
Исследование Юртсевера и его коллег открывает новые возможности для рационального проектирования и функционального контроля гибридных материалов на основе пептидов, предлагая надёжную платформу для биофункционализации в биомедицинских и бионанотехнологических приложениях, включая биосенсоры и биоэлектронику.
Предоставлено [университетом Канадзава](https://phys.org/partners/kanazawa-university/).